Пептиддик байланыштар тегиз, транс, конфигурацияга ээ жана өтө аз айланууга же бир аминокислотадагы α-амин азотун карбонил көмүртек менен байланыштырган амиддик байланыштын айланасында айланышат. кийинкисинин (4-1-сүрөт).
Эмне үчүн пептиддик байланышты айлантууга тыюу салынган?
Эмне үчүн пептиддик байланышты айлантууга тыюу салынган жана айлануунун жоктугу кандай кесепеттерге алып келет? Пептиддик байланыш жарым-жартылай кош байланыш мүнөзүнө ээ, бул айланууга жол бербейт. Бул айлануунун жоктугу пептиддик магистралдык конформацияларды чектеп, мүмкүн болгон структураларды чектейт.
Пептиддик байланыштар ийилиши мүмкүнбү?
Пептиддик байланыштар менен бириктирилген полипептиддин омурткасы ийкемдүү болгондуктан («бардык байланыштардын айланасында айлануу» себебинен) чынжыр ийилип, буралып, жана үч өлчөмдүү фигуралардын абдан чоң түрүнө ийкем.
Пептиддик байланыштар кайра кайтарылабы?
Пептиддик байланыш түзүлүүсү сууну кошуу (гидролиз) менен кайтарылышы мүмкүн болгонуна карабастан, амиддик байланыштар нейтралдуу рНда сууда абдан туруктуу жана клеткалардагы пептиддик байланыштардын гидролизи ошондой эле энзимдик көзөмөлгө алынат.
Пептиддик байланыштардын багыттуулугу барбы?
Пептиддик топтун геометриясы белгиленген болсо да, альфа көмүртектеринин эки тарабындагы байланыштар айлана алат. Бул пептиддик омурткадагы ийкемдүүлүккө мүмкүндүк берет. … Белоктогу аминокислоталардын ырааттуулугу бир багыттуу жечынжырдын аягындагы функционалдык топтор тарабынан аныкталган багыт.
